Пептидийн холбоо хэлбэрүүд; цэнэггүй тРНХ нь Е сайт руу шилжиж, улмаар рибосомоос гадагшилдаг; мРНХ 3 суурь зүүн тийш шилжсэнээр дипептид агуулсан тРНХ нь P сайт руу шилжсэн байна. P сайт (пептидил) нь рибосом дахь тРНХ-тай холбогдох хоёр дахь газар. Бусад хоёр цэг нь рибосомын эхний холбоос болох A-сайт (аминоацил), гурав дахь нь E-сайт (гарц) юм. Уургийн орчуулгын үед P-сайт нь өсөн нэмэгдэж буй полипептидийн гинжин хэлхээтэй холбогдсон тРНХ-г агуулдаг. https://en.wikipedia.org › wiki › P-сайт
P-сайт - Википедиа
. 3. Сунгах эхний алхам дууслаа. Үүнийг EF-G хялбарчилсан.
Рибосомын аль хэсэгт цэнэггүй тРНХ байдаг вэ?
Өсөн нэмэгдэж буй полипептидийн гинж нь орж ирж буй амин хүчлийн амин төгсгөл рүү шилжиж, А-сайтын тРНХ нь өсөн нэмэгдэж буй полипептидийн гинжийг түр зуур барьдаг бол Р-сайтын тРНХ одоо хоосон эсвэл цэнэггүй байна.
Орчуулга хийх үед рибосомын Е хэсгээс цэнэггүй тРНХ юунаас болж гадагшилдаг вэ?
Аминоацил-тРНХ-ийг холбох (Эрчим хүчний зардал=1 GTP) Аминоацил-тРНХ нь EF-Tu сунгах хүчин зүйлтэй холбох цогцолбор үүсэх хүртэл холбогдож чадахгүй. ба GTP (гуанозин трифосфат). Энэ цогцолборыг холбосноор деациляцилагдсан тРНХ Е сайтаас гадагшилдаг.
ТРНХ хэрхэн зөв амин хүчилтэй холбогддог вэ?
Амин яаж байдагхүчил тРНХ-д наалдсан уу? ATP-ийн гидролизийн энергийг амин хүчил бүрийг тРНХ молекулдаа өндөр энергитэй холбоход ашигладаг.
Орчуулгын 4 алхам юу вэ?
Орчуулга нь дөрвөн үе шаттайгаар явагдана: идэвхжүүлэх (бэлэн болгох), эхлүүлэх (эхлэх), сунгах (удаан болгох) болон дуусгах (зогсоох). Эдгээр нэр томъёо нь амин хүчлийн гинжин хэлхээний (полипептид) өсөлтийг тодорхойлдог. Амин хүчлүүдийг рибосом руу авчирч, уураг болгон нэгтгэдэг.
